Apakah peranan yang dimainkan oleh hemoglobin di dalam badan dan apakah maksudnya jika ia dinaikkan atau diturunkan?

Angka-angka yang bertentangan dengan simbol Hb, atau hemoglobin, dalam bentuk dengan ujian darah umum boleh mendedahkan kepada doktor sebab-sebab tekanan rendah, pening, kram di kaki pesakit, dan juga memberi isyarat kepada anda untuk mengancam ancaman serius. Pengesanan kecacatan tepat pada masanya dan membawa kepekatan hemoglobin kembali normal akan membantu mengelakkan masalah kesihatan yang serius. Ia adalah mengenai mengurangkan risiko serangan jantung dan strok pada orang-orang umur, patologi perkembangan kanak-kanak, memburuk-burukkan ibu dan janin semasa kehamilan.

Apakah hemoglobin dan apakah fungsinya

Hemoglobin (Hb) adalah protein yang mengandungi besi yang kompleks yang terdapat dalam sel darah merah (sel darah merah) darah dan sebahagiannya hadir dalam bentuk bebas dalam plasma. Ia adalah orang yang membawa oksigen dari paru-paru ke sel dan karbon dioksida dalam arah yang bertentangan. Bercakap secara kiasan, eritrosit adalah sejenis kapal kargo yang bergerak di sepanjang aliran darah, dan molekul hemoglobin adalah bekas di mana oksigen dan karbon dioksida diangkut. Biasanya, satu eritrosit mengandungi kira-kira 400 juta molekul hemoglobin.

Penyertaan dalam pertukaran gas adalah yang paling penting, tetapi bukan satu-satunya fungsi "bola darah" (dari bahasa Yunani. Haima - "darah" + lat Globus - "bola"). Oleh kerana sifat-sifat kimianya yang unik, hemoglobin adalah unsur utama sistem penampan darah, yang menyokong keseimbangan asid-asas dalam badan. Hb mengikat dan menghilangkan sebatian berasid pada paras selular (menghalang asidosis - pengasidan tisu dan darah). Dan di dalam paru-paru, di mana ia datang dalam bentuk karbogoglobin (HbCO2), kerana sintesis karbon dioksida, ia menghalang proses bertentangan - pengalkilan darah, atau alkalosis [1].

Hb derivatif - methemoglobin (HbOH) - mempunyai satu lagi ciri berguna: untuk mengikat asid hydrocyanic dan bahan toksik yang lain dengan tegas. Oleh itu, protein yang mengandungi besi memukul dengan sendirinya dan mengurangkan tahap keracunan badan [2].

Oleh itu, hemoglobin adalah unsur yang sangat penting dalam kehidupan dan penurunan patologi dalam kepekatannya (anemia atau anemia) dapat memprovokasi, paling baik, kuku rapuh dan rambut, kekeringan dan mengelupas kulit, kekejangan otot, loya dan muntah, dan pening. Bentuk anemia akut menyebabkan kebuluran oksigen sel, menyebabkan pengsan, halusinasi dan akibat maut - hipoksia otak, atrofi sel saraf, lumpuh sistem pernafasan.

Bagaimana keadaannya normal?

Tahap hemoglobin dalam darah kita boleh meningkat sedikit dan berkurang sebab sebab semula jadi. Pembaharuan hemoglobin dikaitkan dengan kitaran hidup eritrosit yang dilampirkan. Sebagai contoh, kira-kira setiap 120 hari, sebahagian daripada molekul hemoglobin, bersama-sama dengan sel darah merah, dihantar ke hati - untuk belahan dan kemudian disintesis semula, menyertai sel darah merah percuma [3].

Jumlah hemoglobin bergantung kepada umur dan jantina, perubahan dalam proses kehamilan dan melahirkan anak [4].

Hemoglobin juga dipengaruhi oleh keadaan kerja tertentu atau keadaan hidup (contohnya, kenaikan kadar adalah antara juruterbang dan penduduk di kawasan pergunungan), komitmen terhadap vegetarianisme dan sumbangan (faktor-faktor ini, sebaliknya, mengurangkan hemoglobin) [5].

Menurut cadangan WHO [6], norma hemoglobin dianggap:

untuk kanak-kanak dari enam bulan hingga 5 tahun - 110 g / l dan ke atas;
untuk kanak-kanak berumur 5-11 tahun - 115 g / l dan lebih;
untuk kanak-kanak berumur 12-14 tahun, serta perempuan dan wanita (15 tahun ke atas) - 120 g / l dan ke atas;
untuk lelaki (15 tahun dan lebih tua) - 130-160 g / l.

Bagi wanita hamil yang menyediakan diri mereka dan bayi dengan mineral (termasuk besi), adalah penting untuk memastikan tahap hemoglobin tidak jatuh di bawah 110 g / l. Perhatikan bahawa, menurut WHO, anemia kekurangan zat besi (IDA) didiagnosis dalam 38.2% wanita hamil di planet ini [7]. Kekurangan molekul hemoglobin boleh berlaku selepas minggu ke-20 "kedudukan menarik": disebabkan peningkatan jumlah darah yang beredar, keperluan janin yang semakin meningkat, pengurangan pengambilan besi dan penyerapan disebabkan oleh toksikosis dan gangguan gastrointestinal. Pada masa ini, seorang wanita mungkin diseksa oleh kelemahan, pening, sesak napas, walaupun dengan berjalan kaki pendek, kekejangan kaki bawah. Kesan berbahaya dari bentuk akut IDA - buruh pramatang, kelewatan pertumbuhan janin.

Dengan cara ini, permintaan rasa yang luar biasa terhadap wanita hamil (walaupun yang anecdotal, seperti strawberi panggang dan salad herring) kadang-kadang juga dikaitkan dengan keperluan untuk besi untuk sintesis hemoglobin. Melahirkan, disertai dengan kehilangan darah, membawa kepada penurunan tambahan dalam hemoglobin. Secara umum, dari konsepsi kepada kelahiran seorang kanak-kanak ke dunia, tubuh wanita kehilangan kira-kira 700 mg besi, satu lagi 200 mg - sepanjang tempoh laktasi [8]. Ia mengambil sekurang-kurangnya tiga tahun untuk memulihkan saham.

Jenis ujian hemoglobin

Mengira bilangan molekul hemoglobin dilakukan dengan ujian darah umum. Sebagai tambahan kepada jumlah protein (garis Hb), bentuk analisis dapat menunjukkan MCH / MCHC, yang sesuai dengan kandungan / konsentrasi hemoglobin purata dalam eritrosit. Penyempurnaan ini memungkinkan untuk mengira protein besi berguna dan tidak termasuk dari pengiraan bentuk hemoglobin yang tidak stabil, yang tidak mampu membawa oksigen.

Hemoglobinometer Khas digunakan untuk mengukur hemoglobin dalam keadaan bukan makmal - dalam kereta ambulans atau semasa pemeriksaan lapangan rutin. Ini adalah peranti mudah alih di mana darah diletakkan dengan reagen untuk penentuan automatik fotometrik jumlah hemoglobin.

Untuk ujian massa untuk anemia di negara dunia ketiga, WHO telah membangunkan kaedah kajian kosimetrik kos rendah. Apabila colorimetry, titisan darah digunakan untuk kertas kromatografi khas dan dibandingkan dengan skala warna yang sepadan dengan indeks hemoglobin yang berbeza dengan kenaikan 20 g / l [9].

Tahap hemoglobin glikasi juga ditentukan oleh analisis biokimia darah vena. Tujuan kajian dalam kes ini adalah untuk menentukan glukosa dalam darah, yang membentuk sambungan yang kuat dengan hemoglobin dan menjadikannya mustahil untuk mengangkut oksigen. Penunjuk adalah penting untuk diagnosis diabetes dan penilaian keberkesanan rawatannya.

Apakah bahaya hemoglobin tinggi dalam darah?

Hemoglobin tinggi boleh disebabkan oleh kekurangan oksigen objektif, yang merangsang tubuh untuk meningkatkan pengeluaran protein darah ini. Patologi sedemikian sering dicatatkan dalam kru pesawat dan risalah kerap, penduduk gunung tinggi, pendaki, pemain ski. Disebabkan oleh keperluan yang lebih tinggi untuk oksigen, tahap peningkatan hemoglobin adalah tipikal atlet profesional, terutamanya pemain ski, atlet, gusti, pengangkat angkat. Ini adalah mekanisme pampasan fisiologi yang tidak menyebabkan sebarang masalah perubatan (panjang umur Kaukasia adalah contoh yang jelas).

Hemoglobin juga boleh meningkatkan ketagihan: semasa merokok, seseorang menghirup oksigen yang kurang daripada yang diperlukan, dan badan bertindak balas dengan ini dengan menghasilkan hemoglobin tambahan.

Malangnya, hemoglobin yang tinggi juga boleh menunjukkan patologi sistem hematopoietik: erythrocytosis, kanser darah, dehidrasi, penyakit jantung dan kegagalan kardiopulmonari, serta halangan usus [10].

Lebih banyak hemoglobin gliserin dicatatkan dalam kencing manis: beberapa molekul Hb "overtighten" glukosa, dan oksigen normal memerlukan "bekas" oksigen tambahan [11].

Peningkatan hemoglobin percuma dalam plasma juga diperbaiki dalam kes luka terbakar akibat kemusnahan sel darah merah dengan pembebasan hemoglobin dari mereka [12].

Bahaya hemoglobin yang tinggi (+20 g / l dari norma dan lebih) adalah penebalan dan peningkatan kelikatan darah, yang menyebabkan pembentukan gumpalan darah. Gumpalan darah, pada gilirannya, boleh menyebabkan strok, serangan jantung, pendarahan di saluran gastrointestinal, atau trombosis vena [13].

Hemoglobin berada di bawah normal: apakah maksudnya dan apa yang berlaku

Besi adalah salah satu unsur kimia yang paling biasa dan mudah ditambang di Bumi. Pada masa yang sama, secara paradoks, lebih banyak orang mengalami kekurangan zat besi dalam tubuh daripada daripada sebarang gangguan kesihatan lain [14]. Berisiko adalah orang dari strata sosial yang rendah yang tidak menerima zat besi yang cukup dari makanan, wanita umur reproduktif dan anak-anak, iaitu orang yang kurang elemen "penggunaan" unsur tersebut.

Tahap hemoglobin rendah (tolak 20 g / l dari norma dan banyak lagi) sering disebabkan oleh pemakanan yang tidak seimbang atau tidak seimbang - pengambilan besi dan tembaga yang tidak mencukupi, vitamin A, C, dan kumpulan B atau pengambilan makanan yang mengandungi besi dengan zink, magnesium, kromium atau kalsium tidak membenarkan Fe diserap [15].

Kadar yang rendah boleh dilihat dalam vegetarian, sejak besi bukan heme dari makanan tumbuhan diserap lebih teruk daripada heme, sumbernya adalah produk haiwan [16].

Sebab yang berkaitan ialah kehadiran parasit usus yang memintas mineral dan vitamin yang masuk. Pengeluaran besi juga boleh terjejas oleh masalah dengan saluran gastrousus.

Penurunan yang ketara dalam tahap hemoglobin mengiringi kehilangan darah yang disebabkan oleh kecederaan, pembedahan, haid, pendarahan yang berlaku semasa kelahiran dan pengguguran, serta sumbangan darah dan komponennya.

Tahap hemoglobin juga dipengaruhi oleh kehilangan darah tersembunyi dalam patologi saluran gastrointestinal (ulser gastrik dan DKP), urat varicose, myomas dan sista sistem pembiakan wanita, gusi berdarah.

Sebab-sebab pengurangan hemoglobin yang berlaku semasa kehamilan dan penyusuan, serta komplikasi yang dapat diterajui, kami telah membincangkan di atas. Kekurangan zat besi yang berpanjangan pada lelaki, kanak-kanak dan wanita yang tidak hamil mempunyai gejala yang sama: kemerosotan kulit, kuku dan rambut, pening, pengsan, kebas tangan dan kaki, kelemahan yang tidak berguna.

Kelaparan oksigen kerana kekurangan hemoglobin boleh mengakibatkan kerosakan memori, melambatkan tindak balas saraf, dan dalam bentuk yang lebih maju - untuk atrofi sel otak dan organ dan sistem badan lain.

Peningkatan peredaran darah (hemoglobin yang lebih kerap dari paru-paru ke tisu dan belakang) adalah penuh dengan masalah dengan jantung dan saluran darah: kardiomiopati dan perkembangan kegagalan jantung.

Hemoglobin rendah mempunyai kesan negatif ke atas fungsi penimbal: ini bermakna pengasidan darah melemahkan pertahanan imun badan, dan mengurangkan ketahanan terhadap selsema dan penyakit berjangkit.

Kanak-kanak dan remaja yang paling terdedah kepada anemia. Kekurangan mineral yang penting dapat mempengaruhi perkembangan mental dan fizikal mereka [17].

Hemoglobin adalah peserta yang sangat penting dalam aktiviti penting, yang diamanahkan dengan fungsi yang paling penting: pengangkutan oksigen dan karbon dioksida, pemeliharaan keseimbangan asid-asas, pembangkang terhadap racun. Satu lagi fungsi, isyarat satu, membantu menentukan risiko mengembangkan patologi dan mengambil tindakan balas dengan membelokkan tahap hemoglobin dari norma. Oleh itu, pembetulan dan pembetulan operasi tahap hemoglobin bukan sekadar doktor, tetapi cara yang berkesan untuk mengekalkan kesihatan.

Pencegahan sebagai faktor pencegahan penyakit serius

Untuk mengelakkan kekurangan zat besi, anda perlu menggunakan makanan yang mengandungi iron heme trivalen (semacam "separuh siap", yang berdasarkannya badan mudah mensintesis hemoglobin). Heme besi ditemui dalam daging merah, ikan dan produk sampingan, dalam ubat yang mengandungi besi, serta makanan tambahan. Sebagai contoh, dalam hematogenous, rasa dan manfaat yang kita tahu dari zaman kanak-kanak. Yang terakhir ini boleh dibeli tanpa preskripsi dari doktor di mana-mana farmasi. Penggunaan hematogen akan membolehkan untuk membetulkan turun naik kecil dalam tahap hemoglobin dalam darah dan akan menjadi tambahan yang baik untuk diet yang sihat.

Sebagai contoh, Ferrogematogen, sebagai tambahan kepada albumin hitam, sumber besi heme, mengandungi tembaga dan vitamin B, yang menyumbang kepada penyerapan besi yang lebih baik. Produk ini dihasilkan dalam bentuk lozenges dengan dos besi yang dikira oleh pakar untuk orang dewasa dan kanak-kanak.

Hemoglobin

Hemoglobin dan sebatiannya

Hemoglobin adalah molekul yang terdiri daripada protein globin (2- dan 2β-rantai) dan 4 kumpulan pigmen (heme), yang mampu mengalikan oksigen molekul. Satu sel darah merah mengandungi purata 400 juta molekul hemoglobin. Hemoglobin yang berkaitan dengan oksigen dipanggil oxygel-globin (memberikan darah warna cerah berwarna terang). Proses pengikatannya dengan oksigen dipanggil oksigenasi, dan pelepasan oca dan hemoglobin dipanggil deoxygenation. Hemoglobin bukan oksigen dipanggil deoxygel-globin. Hemoglobin dapat mengikat dengan karbon dioksida (carbinghemoglobin), dengan karbon monoksida (carboxyhemoglobin). Selain itu, TIDAK, berinteraksi dengan protein ini, membentuk pelbagai bentuk NO: methemoglobin, nitrosylhemoglobin (HbFe2 + NO) dan S-nitrosohemoglobin (SNO-Hb), yang memainkan peranan sebagai pengawal allosteric pelik aktiviti berfungsi hemoglobin.

Norma dan Fungsi Hemoglobin

Jumlah hemoglobin pada lelaki ialah 130-160 g / l, pada wanita - 120-140 g / l. Pemindahan oksigen dan karbon dioksida adalah fungsi hemoglobin. Hemoglobin adalah sebatian kimia kompleks yang terdiri daripada protein-globin dan empat molekul heme.

Rajah. Hemoglobin biasa pada lelaki dan wanita

Fungsi utama eritrosit adalah disebabkan adanya protein khromoprotein khas, hemoglobin, dalam komposisi mereka. Jisim hemoglobin molekul manusia adalah 68,800. Hemoglobin adalah enzim pernafasan yang terdapat dalam sel darah merah, bukan dalam plasma, kerana:

memberikan penurunan kelikatan darah (membubarkan jumlah hemoglobin yang sama dalam plasma akan meningkatkan kelikatan darah beberapa kali dan menghalang kerja peredaran jantung dan darah);
mengurangkan tekanan onkotik plasma, mencegah dehidrasi tisu;
menghalang badan daripada kehilangan hemoglobin kerana penapisan dalam glomeruli buah pinggang dan perkumuhan dalam air kencing.

Tujuan utama hemoglobin adalah pengangkutan oksigen dan karbon dioksida. Di samping itu, hemoglobin mempunyai sifat buffer, serta keupayaan untuk mengikat bahan toksik.

Rajah. Interaksi hemoglobin dengan oksigen. k - pemalar kadar reaksi

Hemoglobin terdiri daripada bahagian protein (globin) dan bahagian bukan besi yang mengandungi protein (heme). Terdapat empat molekul heme setiap satu molekul globin. Besi, yang merupakan sebahagian daripada heme, mampu melampirkan dan melepaskan oksigen. Pada masa yang sama, valensi besi tidak berubah, iaitu ia kekal bivalen. Besi adalah sebahagian daripada semua enzim pernafasan.

Dalam darah seseorang yang sihat, kandungan hemoglobin adalah 120-165 g / l (120-150 g / l untuk wanita, 130-160 g / l untuk lelaki).

Biasanya, hemoglobin didapati dalam bentuk tiga sebatian fisiologi: berkurang, oxyhemoglobin dan carboxyhemoglobin. Hemoglobin, oksigen terlampir, berubah menjadi oxyhemoglobin - HbO2,. Ini adalah sebatian warna merah cerah, di mana warna darah arteri bergantung. Satu gram hemoglobin mampu menambahkan 1.34 ml oksigen.

Oxyhemoglobin, yang memberikan oksigen, dipanggil hemoglobin yang dipulihkan (Hb). Ia dijumpai dalam darah vena, yang mempunyai warna ceri gelap. Di samping itu, dalam darah vena mengandungi sebatian hemoglobin dengan karbon dioksida - carbohemoglobin (NbСO₂), yang mengangkut karbon dioksida daripada tisu ke paru-paru.

Hemoglobin mempunyai keupayaan untuk membentuk dan sebatian patologi. Salah satu daripadanya ialah carboxyhemoglobin, sebatian hemoglobin dengan karbon monoksida (HbCO). Hubungan afinitas hemoglobin untuk gas karbon monoksida melebihi pertalian untuk oksigen, sehingga karbon monoksida 0.1% di udara mengarah kepada penukaran 80% hemoglobin kepada karboksimoglobin, yang tidak mampu melampirkan oksigen, yang mengancam nyawa. Keracunan karbon monoksida yang rendah adalah proses yang boleh diterbalikkan. Apabila bernafas karbon monoksida udara segar berpecah. Penyedutan oksigen tulen meningkatkan kadar belahan HbCO sebanyak 20 kali.

Jadual Ciri-ciri hemoglobin

Methemoglobin (MetHb) juga merupakan sebatian patologi, yang dioksidakan hemoglobin, yang di bawah pengaruh agen pengoksidaan yang kuat (ferracyanide, potassium permanganate, hidrogen peroksida, aniline, dan lain-lain), heme ferrous ditukar kepada besi trivalen. Apabila sejumlah besar methemoglobin berkumpul di dalam darah, pengangkutan oksigen oleh tisu terganggu dan kematian boleh berlaku.

Dalam otot rangka dan miokardium adalah hemoglobin otot, dipanggil myoglobin. Bahagian bukan proteinnya mirip dengan hemoglobin darah, dan sebahagian protein - globin - mempunyai berat molekul yang lebih rendah. Myoglobin manusia mengikat 14% daripada jumlah oksigen dalam badan. Harta ini memainkan peranan penting dalam membekalkan otot kerja. Dengan pengecutan otot, kapilari darah mereka dimampatkan dan aliran darah berkurangan atau berhenti. Walau bagaimanapun, disebabkan kehadiran oksigen yang terikat pada myoglobin, bekalan serat otot dengan oksigen kekal selama beberapa lama.

Struktur dan fungsi hemoglobin

Hemoglobin adalah komponen utama eritrosit dan pigmen pernafasan utama yang menyediakan pemindahan oksigen (O₂) dari paru-paru ke tisu dan karbon dioksida (CO₂) dari tisu ke paru-paru. Di samping itu, ia memainkan peranan penting dalam mengekalkan keseimbangan asid-darah. Dianggarkan bahawa satu sel darah merah mengandungi

340,000,000 molekul hemoglobin, masing-masing terdiri daripada kira-kira 103 atom. Darah manusia mengandungi purata

750 g hemoglobin.

Hemoglobin adalah protein kompleks yang terdiri daripada kumpulan komponen hemoprotein protein yang diwakili oleh globin, komponen bukan protein - empat sebatian besi-porphyrin yang sama dipanggil hemes. Atom besi (II), yang terletak di pusat heme, memberikan darah warna merah ciri (lihat Rajah 1). Harta kekayaan hemoglobin yang paling sifatnya boleh diubah dengan gazo₂, DENGAN₂dan lain-lain

Rajah. 1. Struktur hemoglobin

Telah didapati bahawa heme memperoleh keupayaan untuk bertoleransi O₂hanya disediakan bahawa ia dikelilingi dan dilindungi oleh protein tertentu, globin (heme sendiri tidak mengikat oksigen). Biasanya apabila menyambung₂ dengan besi (Fe), satu atau lebih elektron tidak boleh dipindahkan dari atom Fe ke atom O₂. Dengan kata lain, tindak balas kimia berlaku. Ia terbukti secara eksperimen bahawa myoglobin dan hemoglobin mempunyai keupayaan yang unik untuk mengikat O dengan sebaliknya₂ tanpa pengoksidaan heme FeF 2+ hingga Fe 3+.

Oleh itu, proses pernafasan, yang pada pandangan pertama nampaknya begitu mudah, sebenarnya dijalankan kerana interaksi pelbagai jenis atom dalam molekul gergasi kerumitan yang melampau.

Dalam darah, hemoglobin wujud dalam sekurang-kurangnya empat bentuk: oxyhemoglobin, deoxyhemoglobin, carboxyhemoglobin, methemoglobin. Dalam erythrocytes, bentuk molekul hemoglobin mampu interconversion, nisbahnya ditentukan oleh ciri-ciri individu organisma.

Seperti protein lain, hemoglobin mempunyai ciri-ciri tertentu yang boleh dibezakan daripada bahan protein dan bukan protein lain dalam larutan. Ciri-ciri sedemikian termasuk berat molekul, komposisi asid amino, caj elektrik, sifat kimia.

Dalam praktiknya, sifat elektrolit hemoglobin paling sering digunakan (kaedah konduktif penyelidikannya berdasarkan ini) dan keupayaan heme untuk melampirkan kumpulan kimia yang berbeza yang membawa kepada perubahan dalam valensi Fe dan warna penyelesaian (kaedah kalorimetrik). Walau bagaimanapun, banyak kajian telah menunjukkan bahawa hasil kaedah konduktif untuk menentukan hemoglobin bergantung kepada komposisi elektrolit darah, ini menjadikan sukar untuk menggunakan kajian sedemikian dalam perubatan kecemasan.

Struktur dan fungsi sum-sum tulang

Sum-sum tulang (medulla ossium) adalah organ utama pembentukan darah, yang terletak di dalam bahan-bahan spongy tulang dan rongga sumsum tulang. Ia juga melaksanakan fungsi pertahanan biologi badan dan pembentukan tulang.

Pada manusia, sumsum tulang (CM) pertama kali muncul pada bulan ke-2 embriogenesis di tab tulang selangka, pada bulan ke-3 pada scapula, tulang rusuk, sternum, tulang belakang, dan sebagainya. Pada bulan ke 5 embriogenesis, fungsi sumsum tulang sebagai organ pembentuk darah utama, menyediakan hematopoiesis sumsum tulang yang berbeza dengan unsur-unsur granulosit, erythrocyte dan mega carocytic series.

Di dalam badan orang dewasa, KM merah dibezakan, diwakili oleh tisu hematopoietik aktif, dan kuning, terdiri daripada sel-sel lemak. Merah CM mengisi jurang di antara tulang barisan tulang dari bahan-bahan spongy tulang rata dan epifisis tulang tiub. Ia mempunyai warna merah dan konsistensi separa cecair, terdiri daripada sel-sel tisu stroma dan hematopoietik. Stroma dibentuk oleh tisu retikular, ia diwakili oleh fibroblas dan sel endothelial; mengandungi sejumlah besar saluran darah, kebanyakannya berdinding selaput sinusoidal yang besar. Stroma terlibat dalam perkembangan dan fungsi tulang. Antara stroma adalah sel, sel stem, sel progenitor, erythroblast, myeloblast, monoblast, megakaryoblast, promyelocytes, myelocytes, metamyelocytes, megakaryocytes, makrofag dan sel darah matang yang terlibat dalam proses pembentukan darah.

Membentuk sel darah merah CM disusun dalam bentuk pulau kecil. Pada masa yang sama, erythroblast mengelilingi makrofaj yang mengandungi besi, yang diperlukan untuk pembinaan hemineal hemoglobin. Dalam proses pematangan, leukosit granular (granulosit) didepositkan dalam CM merah, jadi kandungannya adalah 3 kali lebih banyak daripada erythro-cryosit. Megakaryocytes berkait rapat dengan kapilari sinusoidal; sebahagian daripada sitoplasma mereka menembusi lumen salur darah. Serpihan yang terpisah dari sitoplasma dalam bentuk platelet mengalir ke dalam aliran darah. Limfosit pembentuknya rapat mengelilingi saluran darah. Prekursor limfosit dan B-limfosit berkembang di sumsum tulang merah. Biasanya hanya sel darah matang yang menembusi saluran darah CM, oleh itu penampilan bentuk yang tidak matang dalam aliran darah menunjukkan perubahan fungsi atau kerosakan pada halangan sumsum tulang. CM adalah salah satu tempat pertama dalam badan untuk sifat reproduktifnya. Rata-rata, seseorang dibentuk setiap hari:

20 × 10 9 limfosit

200 × 10 9 sel darah merah

120 × 10 9 granulosit

150 × 10 9 platelet

Pada kanak-kanak (selepas 4 tahun), CM merah secara beransur-ansur digantikan oleh sel-sel lemak. Pada usia 25 tahun, diaphysis tulang tiub sepenuhnya dipenuhi dengan otak kuning, di tulang rata ia menduduki kira-kira 50% daripada jumlah CM. CM kuning biasanya tidak melakukan fungsi hematopoietik, tetapi dengan kehilangan darah yang besar, foci pembentukan darah muncul di dalamnya. Dengan umur, jumlah dan jisim CM berubah. Sekiranya bayi baru lahir kira-kira 1.4% daripada berat badan, maka dewasa adalah 4.6%.

Sumsum tulang juga terlibat dalam pemusnahan sel darah merah, penggunaan besi, sintesis hemoglobin, berfungsi sebagai tempat pengumpulan lipid rizab. Oleh kerana ia mengandungi limfosit dan fagosit mononuklear, ia mengambil bahagian dalam tindak balas tindak balas imun.

Aktiviti CM sebagai sistem pengawalan diri dikawal atas dasar maklum balas (jumlah sel darah matang mempengaruhi keamatan pembentukannya). Peraturan ini disediakan oleh kompleks kompleks intercellular dan humoral (puisi, limfokin dan monokin). Diasumsikan bahawa faktor utama yang mengatur rumahostasis selular adalah bilangan sel darah. Biasanya, sel-sel seumur hidup, mereka dibuang dan orang lain mengambil tempatnya. Di bawah keadaan yang melampau (contohnya pendarahan, hemolisis), kepekatan sel berubah, maklum balas dicetuskan; pada masa akan datang, proses bergantung kepada kestabilan dinamik sistem dan kesan faktor berbahaya.

Di bawah pengaruh faktor endogen dan eksogen, fungsi hematopoietik CM terancam. Selalunya perubahan patologi yang berlaku di CM, terutamanya pada permulaan penyakit, tidak menjejaskan penunjuk yang mencirikan keadaan darah. Kemungkinan pengurangan bilangan unsur sel KM (hipoplasia) atau peningkatan mereka (hiperplasia). Dalam kes hipoplasia CM, bilangan myelokaryocytes berkurang, sitopenia dicatatkan, dan tisu berlemak sering mendominasi ke atas myeloid. Hipoplasia darah boleh menjadi penyakit bebas (contohnya anemia aplastik). Dalam kes yang jarang berlaku, ia mengiringi penyakit seperti hepatitis kronik, neoplasma malignan, berlaku dalam beberapa bentuk myelofibrosis, penyakit marmar, penyakit autoimun. Dalam sesetengah penyakit, bilangan sel satu baris, misalnya, merah (aplasia sel separa merah), atau sel granulosit (agranulocytosis) berkurangan. Di dalam beberapa keadaan patologi, sebagai tambahan kepada hipoplasia hematopoietik, hematopoiesis yang tidak berkesan mungkin, yang dicirikan oleh pematangan kemerosotan dan pembebasan sel hematopoiesis ke dalam darah dan kematian intramedullari mereka.

Hiperplasia KM berlaku dengan pelbagai leukemia. Jadi, dalam leukemia akut, sel belum matang (letupan) muncul; dalam leukemia kronik, bilangan sel dewasa morfologi meningkat, sebagai contoh, limfosit dengan leukemia limfositik, eritrosit dengan eritremia, dan granulosit dengan leukemia myeloid kronik. Hiperplasia sel-sel erythrocyte juga ciri-ciri anemia hemolitik,In₁₂-anemia kekurangan.

Fungsi, jenis dan norma hemoglobin

Dari artikel ini, anda akan belajar:

Apakah hemoglobin itu?

Jenis dan jenis hemoglobin;

Peranan komponen darah ini dalam tubuh manusia;

Penunjuk mana yang normal dan yang dianggap penyimpangan;

Ciri diagnostik;

Cara mengekalkan kadar adalah normal.

Pada manusia, hemoglobin adalah sebahagian daripada sel darah merah - sel darah merah. Ini adalah protein kompleks kelas kromoprotein, terdiri daripada protein mudah dan komponen bukan protein berwarna yang berkaitan dengannya; dalam kes ini, komponen ini adalah heme (gabungan porphyrin dengan besi feros). Sekitar 90% protein dalam sel darah merah adalah hemoglobin.

Dalam erti kata lain, hemoglobin adalah protein yang mengandungi besi dalam komposisi sel darah merah, yang memberikan warna merah yang khas. Hemoglobin mengandungi 4 atom besi dan dapat menangkap dan mengangkut 4 molekul oksigen ke tisu dan organ pada masa yang sama. Oleh itu, semua sel dalam tubuh manusia bernafas.

Pemindahan oksigen adalah fungsi hemoglobin yang paling penting, jadi komponen ini mesti selalu berada dalam tubuh dengan jumlah yang betul. Apabila sisihan di bahagian yang lebih kecil datang kelaparan oksigen, secara besar-besaran - tebal darah, aliran darah melambatkan, dan ini boleh menyebabkan bekuan darah.

Jenis dan jenis hemoglobin

Hemoglobin mampu mengikat tidak hanya dengan oksigen, tetapi juga dengan molekul lain. Bergantung pada apa yang dilekatkan pada molekul protein atau heme, dan fungsi apa yang mereka lakukan, jenis hemoglobin berikut dibezakan:

Oxyhemoglobin (dikaitkan dengan oksigen) - terdapat dalam darah arteri, memberikan warna merah terang, memindahkan molekul oksigen dari paru-paru ke organ dan tisu.
Carboxyhemoglobin (yang berkaitan dengan karbon dioksida) - dalam darah vena, memberikan naungan gelap, membawa karbon dioksida ke dalam paru-paru untuk mengeluarkannya dari badan.
Hemoglobin terikat (dikaitkan dengan glukosa) adalah sebatian yang tidak dapat dipisahkan, jumlah gula di dalam darah boleh dinilai oleh jumlah hemoglobin jenis ini.
Hemoglobin janin - secara aktif membawa oksigen dan cepat musnah, terdapat di dalam aliran darah bayi yang baru lahir dan janin di dalam rahim. Sepenuhnya dimusnahkan oleh 1 tahun hidup. Kehadirannya pada orang dewasa adalah bukti patologi.
Methemoglobin (berkaitan dengan bahan kimia) - kehadirannya menunjukkan keracunan badan. Ikatan ini lebih kuat daripada oksigen. Meningkatkan jumlah hemoglobin jenis ini boleh menyebabkan kebuluran oksigen.
Sulfhemoglobin (dikaitkan dengan komponen ubat) - diperhatikan semasa mengambil ubat tertentu.
Myoglobin (berkaitan dengan oksigen) terletak di tisu otot. Borang rizab (depot), yang digunakan apabila badan menandakan kekurangan hemoglobin.

Hemoglobin dibahagikan kepada fisiologi dan tidak normal. Yang pertama terdapat di dalam badan orang yang sihat orang dewasa - ini HbA, pada bayi baru lahir hemoglobin janin atau HbF, pada peringkat awal perkembangan embrio adalah HbP hemoglobin primitif.

Lebih daripada 200 jenis yang tidak normal dikenal pasti. Mereka boleh menyebabkan hemolisis (pemusnahan sel darah merah dan pembebasan hemoglobin tulen ke dalam darah).

Fungsi Hemoglobin

Tanpa hemoglobin, proses pernafasan adalah mustahil. Metabolisme oksigen adalah fungsi utama protein besi.

Bagaimana hemoglobin terlibat dalam bernafas:

Ia melekatkan molekul oksigen dalam paru-paru dan mengangkutnya melalui aliran darah ke semua sel badan. Hemoglobin mengambil hampir semua oksigen, hanya 2% yang kekal dalam plasma.
Apabila tindak balas oksigen di dalam sel-sel, karbon dioksida dilepaskan, yang ditangkap oleh hemoglobin dan dipindahkan ke paru-paru untuk perkumuhan. Terima kasih kepada proses ini, paras pH darah optimum dikekalkan.

Hemoglobin sangat penting untuk tubuh, tetapi apabila dibebaskan ke dalam darah dalam bentuk tulen - itu adalah toksik! Produk pecahan protein dan besi boleh menyebabkan gejala keracunan. Ini mengurangkan jumlah protein dan sel darah merah setiap unit darah, kekurangan oksigen tisu berlaku. Jika mekanisme semulajadi penghapusan melalui protein haptoglobin, yang mengikat globin percuma, gagal, persediaan khusus digunakan untuk menghilangkan hemoglobin tulen dari tubuh.

Kadar hemoglobin untuk orang yang berbeza umur dan jantina

Indeks hemoglobin tidak statik, mereka boleh berubah dengan umur atau di bawah pengaruh faktor seperti kesihatan, tenaga, tekanan, pengambilan makanan, ubat, dan merokok. Oleh itu, sebelum lulus analisis tidak disyorkan untuk bermain sukan dan tidak mempunyai beberapa jam.

Selepas mencapai masa remaja dan akil baligh, norma untuk lelaki dan wanita berbeza. Perubahan dalam penunjuk ini diperhatikan semasa hamil, selepas bersalin dan menstruasi.

Oleh itu, bagi orang yang berumur dan jantina yang berbeza, kandungan hemoglobin mereka sendiri bagi setiap unit darah disediakan.

Jenis hemoglobin, diagnosis dan tafsiran hasil penyelidikan

Hemoglobin adalah protein penting bagi badan yang melakukan beberapa fungsi, tetapi yang utama adalah pengangkutan oksigen ke tisu dan sel. Kekurangan hemoglobin boleh menyebabkan akibat yang serius. Ia adalah protein yang memberikan darah warna merah yang kaya kerana kandungan besinya. Hemoglobin terkandung dalam sel darah merah dan terdiri daripada sebatian besi dan globin (protein).

Hemoglobin - jenis dan fungsi

Nilai dan jenis hemoglobin dalam darah

Hemoglobin mesti terkandung dalam darah manusia dalam kuantiti yang mencukupi supaya tisu menerima jumlah oksigen yang mereka perlukan. Setiap molekul hemoglobin mengandungi atom besi yang mengikat oksigen.

Terdapat tiga fungsi utama hemoglobin:

Pengangkutan oksigen. Ciri yang paling terkenal. Seseorang menghirup udara, molekul oksigen memasuki paru-paru, dan dari sana mereka diangkut ke sel dan tisu lain. Hemoglobin mengikat molekul oksigen dan membawa mereka. Jika fungsi ini terjejas, kebuluran oksigen bermula, yang sangat berbahaya bagi otak.
Pengangkutan karbon dioksida. Selain oksigen, hemoglobin dapat mengikat dan mengangkut molekul karbon dioksida, yang juga penting.
Mengekalkan pH. Karbon dioksida, terkumpul dalam darah, menyebabkan pengasidan. Ini tidak boleh dibenarkan, molekul karbon dioksida mesti dibuang terus.

Dalam darah manusia, protein terdapat dalam beberapa jenis. Jenis hemoglobin berikut dibezakan:

Oxyhemoglobin. Ini adalah hemoglobin dengan molekul oksigen terikat. Ia terkandung dalam darah arteri, jadi ia berwarna merah cerah.
Carboxyhemoglobin. Hemoglobin dengan molekul terikat karbon dioksida. Mereka diangkut ke paru-paru, di mana karbon dioksida dikeluarkan, dan hemoglobin sekali lagi tepu dengan oksigen. Protein jenis ini akan menahan dalam vena yang lebih gelap dan tebal dan darah.
Hemoglobin bergelombang. Ia adalah sebatian yang tidak dapat dipisahkan daripada protein dan glukosa. Glukosa jenis ini boleh beredar dalam darah untuk masa yang lama, jadi ia digunakan untuk menentukan tahap gula dalam darah.
Hemoglobin janin. Hemoglobin ini boleh didapati di dalam darah janin atau bayi yang baru lahir dalam beberapa minggu pertama kehidupan. Ia lebih aktif dari segi hemoglobin pengangkutan oksigen, tetapi semakin merosot di bawah pengaruh faktor persekitaran.
Methemoglobin. Ini adalah hemoglobin yang berkaitan dengan pelbagai agen kimia. Pertumbuhannya boleh membincangkan keracunan badan. Ikatan protein dan agen adalah cukup kuat. Dengan peningkatan tahap hemoglobin jenis ini, ketepatan tisu dengan oksigen terganggu.
Sulfhemoglobin. Jenis protein ini muncul dalam darah ketika mengambil pelbagai jenis ubat. Kandungannya biasanya tidak melebihi 10%.

Diagnosis tahap hemoglobin

Kajian tahap hemoglobin: pelantikan, persediaan dan prosedur

Hemoglobin dimasukkan dalam kiraan darah. Oleh itu, selalunya kiraan darah lengkap diberikan dan semua penunjuk dinilai secara keseluruhan, walaupun hanya hemoglobin yang penting.

Jika kencing manis disyaki, analisis berasingan hemoglobin glycated diambil. Pada masa yang sama, pesakit telah meningkatkan kehausan, kencing kerap, dia menjadi letih dengan cepat dan sering mengalami penyakit virus.

Dalam mana-mana kes, darah diserahkan pada waktu pagi dengan perut kosong. Adalah dinasihatkan bahawa sekurang-kurangnya 8 jam telah berlalu sejak makan terakhir. Pada malam sebelum analisis, adalah tidak diingini untuk melibatkan diri dalam usaha fizikal, merokok, minum alkohol dan ubat-ubatan. Jika sesetengah ubat tidak boleh dibatalkan, mereka mesti dilaporkan kepada doktor anda. Ia tidak perlu untuk berpegang kepada diet, tetapi disarankan untuk menahan diri dari makanan berlemak dan goreng, kerana penunjuk boleh berubah. Semasa kehamilan, ujian hemoglobin (dan petunjuk lain secara umum) diberikan dengan kerap, setiap beberapa minggu, jika perlu, setiap minggu.

Doktor mungkin mengesyaki kekurangan hemoglobin dan menetapkan ujian darah untuk memeriksa sama ada pesakit mempunyai tekanan darah rendah, keletihan, kelemahan, sakit kepala dan pening, pengsan, serta kehilangan rambut dan kuku rapuh.

Dalam pelbagai makmal, ujian darah untuk hemoglobin dilakukan secara berbeza bergantung pada peranti yang tersedia. Sama ada kandungan besi dalam hemoglobin diukur, atau tepu warna penyelesaian darah dianggarkan.

Video berguna - Hemoglobin terlewat ditinggikan.

Selalunya, asid hidroklorik digunakan untuk mengukur tahap hemoglobin. Kaedah ini dipanggil kaedah Saly. Bahan yang dihasilkan dalam jumlah tertentu bercampur dengan asid, dan kemudian disesuaikan dengan warna yang standard dengan air sulingan. Jumlah hemoglobin ditentukan oleh nisbah volume yang diperolehi dengan piawaian yang diterima. Kaedah Sali telah digunakan untuk masa yang lama, ia agak panjang dan subjektif, sebahagian besarnya bergantung kepada faktor manusia. Walau bagaimanapun, ubat moden membolehkan anda menentukan tahap hemoglobin yang lebih tepat dan kaedah automatik menggunakan alat yang disebut hemometer. Kaedah ini lebih cepat, tetapi juga boleh memberikan percanggahan sehingga 3 gram seliter.

Analisis penyahkodan

Hemoglobin: kadar dan punca penyimpangan

Hanya doktor yang boleh mentafsirkan hasil analisis. Walaupun kesederhanaan yang seolah-olah (sudah cukup untuk mengetahui norma dan membandingkan hasilnya), mungkin ada percanggahan. Di samping itu, doktor akan menilai penunjuk lain dan akan dapat menentukan pemeriksaan lain yang perlu dilakukan.

Pada lelaki, kadar hemoglobin lebih tinggi daripada pada wanita. Ia adalah 130-160 g / l, untuk wanita - 120-140 g / l.
Semasa kehamilan, hemoglobin boleh turun hingga 90 g / l disebabkan peningkatan jumlah darah.
Seorang kanak-kanak kecil mempunyai kadar yang lebih tinggi. Sekiranya bayi baru lahir, hemoglobinnya boleh melebihi 200 g / l. Dengan usia, tahap berkurang disebabkan oleh pecahan hemoglobin janin.

Hemoglobin diselaraskan ditentukan oleh tahap keseluruhan. Biasanya, ia tidak lebih daripada 6.5%. Pada wanita, hemoglobin jatuh semasa haid, dan ini dianggap normal kerana kehilangan darah tertentu. Pada masa ini, penunjuk 100-110 g / l tidak dianggap penyimpangan. Apabila menafsirkan, doktor mesti mengambil kira faktor-faktor yang mempengaruhi tahap hemoglobin dalam pesakit: ini adalah operasi, pendarahan (haid, haid, dan juga pendarahan gusi).

Hemoglobin dianggap rendah di bawah 90-100 g / l.

Jika tanda ini mencapai 30-40 g / l, ini adalah penurunan kritikal dalam hemoglobin, yang memerlukan kemasukan ke hospital dan pemerhatian. Dengan anemia yang sama, semua organ dan sistem tubuh mengalami. Sebab-sebab penurunan kadar hemoglobin tidak hanya dapat berdarah, tetapi juga patologi organ-organ sistem reproduksi, infeksi, penyakit autoimun dan keturunan, dan tumor kanser. Oleh itu, dengan hemoglobin rendah kronik, perlu dilakukan pemeriksaan tambahan.

Tahap hemoglobin yang tinggi (lebih daripada 160-200 g / l) tidak sama sekali tanda yang baik dan tidak menunjukkan jumlah oksigen yang cukup dalam tisu. Ini adalah norma hanya apabila anda berada dalam keadaan dengan tahap oksigen yang tidak mencukupi, sebagai contoh, apabila bekerja pada ketinggian yang tinggi. Tahap hemoglobin yang meningkat mungkin menunjukkan kerosakan organ dalaman, kanser, asma bronkial, penyakit jantung dan paru-paru yang serius, batuk kering, dan sebagainya.

Fungsi hemoglobin

Hemoglobin adalah hemoprotein, dengan berat molekul kira-kira 60 ribu, yang mengeringkan eritrosit merah selepas mengikat molekul O2 dengan ion besi (Fe ++). Pada lelaki, 1 liter darah mengandungi 157 (140-175) g hemoglobin, pada wanita - 138 (123-153). Molekul hemoglobin terdiri daripada empat subunit heme yang berkaitan dengan bahagian protein molekul, globin terbentuk daripada rantai polipeptida.

Sintesis heme berlaku dalam mitokondria erythroblast. Rantai globin disintesis pada polyribosomes dan dikawal oleh gen kromosom ke-11 dan ke-16. Skim sintesis hemoglobin pada manusia ditunjukkan dalam Rajah. 7.2.

Hemoglobin, yang mengandungi dua rantai a dan dua b, dipanggil A-jenis (dari orang dewasa - dewasa). 1 g hemoglobin A-jenis mengikat 1.34 ml O2. Dalam tiga bulan pertama kehidupan janin manusia, hemoglobin janin jenis Gower I (4 epsilon rantai) dan Gower II (2a dan 25 rantai) terkandung dalam darah. Kemudian hemoglobin F dibentuk (dari janin - janin). Globinnya diwakili oleh dua rantai a dan dua B. Hemoglobin F mempunyai afinitas 20-30% lebih besar untuk O2 daripada hemoglobin A, yang menyumbang kepada bekalan oksigen yang lebih baik pada janin. Apabila kanak-kanak dilahirkan, sehingga 50-80% hemoglobin diwakili oleh hemoglobin F dan 15-40% mengikut jenis A, dan pada usia 3 tahun, tahap hemoglobin F dikurangkan kepada 2%.

Gabungan hemoglobin dengan molekul 02 dipanggil oxyhemoglobin. Kelenjar hemoglobin untuk oksigen dan pemisahan oxyhemoglobin (detasmen molekul oksigen dari oxyhemoglobin) bergantung kepada voltan oksigen (P02), karbon dioksida (PC02) dalam darah, pH darah, suhu dan kepekatan 2,3-DFG dalam eritrosit. Oleh itu, pertalian meningkatkan kenaikan P02 atau menurunkan PC02 dalam darah, pembentukan 2,3-DFG terjejas dalam eritrosit. Sebaliknya, peningkatan kepekatan 2,3-DFG, pengurangan darah P02, pergeseran pH ke sisi berasid, peningkatan PC02 dan suhu darah menurunkan pertalian hemoglobin untuk oksigen, dengan itu memudahkan pembebasannya ke tisu. 2,3-DFG mengikat kepada p-rantai hemoglobin, memudahkan detasmen 02 dari molekul hemoglobin.

Peningkatan kepekatan 2,3-DFG diperhatikan dalam orang-orang yang terlatih untuk kerja fizikal jangka panjang, disesuaikan dengan tinggal lama di pergunungan. Oxyhemoglobin, yang memberikan oksigen, dipanggil dikurangkan, atau deoxyhemoglobin. Dalam keadaan rehat fisiologi dalam seseorang, hemoglobin dalam darah arteri adalah 97% tepu dengan oksigen, dalam darah vena - 70%. Lebih terperinci penggunaan oksigen oleh tisu, semakin rendah tepu darah vena dengan oksigen. Sebagai contoh, semasa kerja fizikal intensif, penggunaan oksigen oleh tisu otot meningkat beberapa kali ganda dan ketepuan oksigen darah vena yang mengalir dari otot berkurang kepada 15%. Kandungan hemoglobin dalam erythrocyte berasingan ialah 27.5-33.2 picogram. Penurunan dalam nilai ini menunjukkan hipokromik (iaitu, dikurangkan), peningkatan menunjukkan kandungan hemoglobin hiperromrom (iaitu, meningkat) kandungan dalam sel darah merah. Penunjuk ini mempunyai nilai diagnostik. Sebagai contoh, hyperchromia eritrosit adalah ciri untuk anemia B-2, hipokromia adalah ciri anemia kekurangan zat besi.

- Fisiologi (struktur dan fungsi hemoglobin)

1. Nilai bioperubatan. 3

2. Struktur kimia. 3

3. Kinetik pengoksigenan hemoglobin. 7

4. Perubahan persekitaran dalam persekitaran

5. Pengangkutan karbon dioksida. 10

6. Asas molekul kesan Bohr. 12

7. Kepekatan hemoglobin. 13

8. Kaedah penyelidikan. 14

9. Methemoglobin. 15

10. Sulfohemoglobin. 15

11. Jenis hemoglobin. 16

12. Kaedah pembezaan spesies

13. Hemoglobin dalam sel sabit

14. Talasemia. 25

15. Rujukan. 26

STRUKTUR DAN FUNGSI HEMOGLOBIN

Protein yang mengandungi Heme terlibat dalam proses pengikatan dan pengangkutan oksigen, dalam pengangkutan elektron dalam fotosintesis. Kajian terperinci tentang hemoglobin menunjukkan beberapa aspek struktur yang sama kepada banyak protein. Bercakap mengenai kepentingan biomedikal besar protein ini, kami bermaksud bahawa hasil yang diperoleh dalam kajian ini jelas menggambarkan hubungan struktur dan fungsi. Selain itu, kajian-kajian ini mendedahkan asas molekul sejumlah penyakit genetik, seperti anemia sel sabit (akibat perubahan sifat permukaan hemoglobin b-subunit) atau talasemia (penyakit hemolitik yang diwarisi kronik yang dicirikan oleh sintesis hemoglobin yang merosot). Kesan maut sianida dan karbon monoksida dijelaskan oleh fakta bahawa bahan-bahan ini menyekat fungsi fisiologi hemoprotein - sitokrom oksidase dan hemoglobin, masing-masing. Akhirnya, penstabilan struktur kuoksiloglobin kuaternary oleh 2,3-biphosphoglycerate (DFG) adalah penting untuk mengkaji mekanisme kekurangan oksigen dalam keadaan ketinggian tinggi dan proses penyesuaian terhadap keadaan ini. [1]

Secara kimia, hemoglobin tergolong dalam kumpulan kromoprotein. Kumpulan prostetiknya adalah sebatian ferro protoporphyrin IX, dengan komposisi molekul C34H32O4N4Fe dan dipanggil heme (Rajah 1). Ia memberikan sebatian warna. Komponen protein hemoglobin dipanggil globin. Molekul hemoglobin mengandungi 4 heme dan 1 globin. Asid amino terletak di Globin dalam bentuk empat rantai polipeptida; dua daripada mereka adalah sama dalam struktur, dan mereka ditetapkan sebagai rantai alpha; dua yang lain juga sama dengan satu sama lain dan ditetapkan sebagai rantai beta. Oleh itu, formula globin boleh dinyatakan sebagai alpha-alpha / beta-beta atau alpha2beta2. Rantaian polipeptida alfa terdiri daripada 141, rantai polipeptida beta adalah 146 asid amino.

Susunan dan urutan asam amino (urutan) rantai alpha dan beta ditunjukkan dalam rajah. Rantaian alfa-polipeptida berakhir dengan kombinasi asid amino valine-leucine, dan rangkaian beta-polipeptida berakhir dengan gabungan valine-histidine-leucine. rantai polipeptida alfa dan beta dalam molekul hemoglobin tidak disusun secara linear, kerana ia kelihatan pada pandangan pertama dari data ("struktur utama") di rajah. 2. Oleh kerana kewujudan daya intramolekul, rantai polipeptida diputar dalam bentuk tipikal protein alfa-helix helix ("struktur sekunder"). Helix alfa-helix sendiri pada setiap rantaian alpha dan beta polipeptida membelit

spatial, membentuk plexus ovoid ("struktur tertiari"). Dalam rajah. 2 menunjukkan "lenturan tertutup" spiral helix polipeptida di ruang angkasa. Bahagian berasingan alfa-helix spiral rantaian polipeptida ditandakan dengan huruf Latin dari A hingga H (Rajah 2 dan Rajah 3)

Semua empat rentetan alpha dan beta polipeptida lengkung tertutup secara spasial dalam nisbah tertentu ("struktur kuaternary"), yang ditunjukkan secara skematik dalam Rajah. 4. Mereka saling berhubungan bukan oleh ikatan kimia sebenar, tetapi oleh daya intermolecular.

Empat heme dari molekul hemoglobin disusun dalam bentuk cakera dengan lipatan empat rantai alpha dan beta polipeptida (Rajah 3), dengan setiap heme dikaitkan dengan satu rantai polipeptida melalui hubungan penyelarasan antara atom Fe ++ heme dan sisa histidin rantai polipeptida (Rajah 5 ).

Kompleks terdiri daripada satu heme dan satu alpha, rep. Rantaian polipeptida beta dipanggil unit Svedberg. Jelas sekali molekul hemoglobin terdiri daripada empat unit Svedberg. Pada masa ini, berat molekul hemoglobin dianggap sebagai 64458, iaitu. pada satu atom besi, masing-masing kira-kira pada unit Svedberg adalah perlu pada 16115.

Selain pautan koordinasi yang ada di antara

rantai polipeptida globin, Fe ++ heme atom juga mempunyai

tiga pautan koordinasi (Rajah 5) Dua daripada mereka adalah berkaitan

dua atom nitrogen cincin porphyrin, dan yang ketiga, dalam medium

dengan tekanan separa rendah oksigen (darah vena)

dikaitkan dengan satu molekul air (dikurangkan hemoglobin). In

sederhana dengan tekanan separa oksigen yang tinggi (arteri

darah), pautan koordinasi ketiga disambungkan kepada satu

molekul oksigen, dan ternyata sambungan -

oxyhemoglobin. Dengan penukaran berterusan oxyhemoglobin

dalam hemoglobin dikurangkan dan belakang, pemindahan dilakukan

oksigen dari paru-paru ke tisu. [2]

Kinetik oksigen hemoglobin

Hemoglobin mengikat empat molekul oksigen pada

satu tetramer (satu setiap heme dalam setiap subunit); terutamanya

penting membezakannya daripada myoglobin ialah lengkung tepu

oksigen, yang mempunyai bentuk sigmoid (Rajah 6). Jadi

Oleh itu, keupayaan hemoglobin untuk mengikat oksigen bergantung kepada

sama ada molekul lain terkandung dalam tetramer ini

oksigen. Jika begitu, molekul oksigen seterusnya

menyertai lebih mudah. Oleh itu, untuk hemoglobin

kinetik ciri koperasi mengikat 0, kerana

yang dia mengikat jumlah maksimum oksigen dalam

paru-paru dan memberikan jumlah maksimum oksigen dalamnya

Tekanan separa oksigen yang berlaku dalam

Kelenjar hemoglobin untuk oksigen dicirikan oleh

nilai P50 - nilai tekanan separa oksigen, dengan

yang terdapat separuh tepu hemoglobin dengan oksigen 0.

Nilai P50 berbeza-beza dalam organisma yang berlainan, tetapi

dalam semua keadaan ia melebihi nilai tekanan separa

oksigen dalam tisu periferal organisma yang berkenaan.

Ini digambarkan dengan baik oleh hemoglobin janin manusia (HBF).

Untuk HbA P50 = 26 mm. Hg Art., Dan untuk HbF P50 = 20 mm. Hg Seni.

Disebabkan perbezaan ini, hemoglobin F mengambil oksigen dari HbA,

terletak di dalam darah plasenta. Walau bagaimanapun selepas lahir

HbF kanak-kanak kehilangan fungsinya; memiliki lebih tinggi

pertalian untuk oksigen, ia kurangkan

OXYGENISATION SENDIRI OLEH PENTING

PERUBAHAN MAKLUMAT DI HEMOGLOBINE

Mengikat oksigen disertai dengan pecah salin

bon yang dibentuk oleh kumpulan carboxyl terminal

subunit (Rajah 7) Ini memudahkan pengikatan molekul berikut

oksigen kerana ia memerlukan bilangan yang lebih kecil

bon garam. Perubahan ini memberi kesan yang ketara

struktur menengah, tertiari dan terutamanya kuariti

hemoglobin. Pada masa yang sama, satu pasangan A / B-subunit berputar

berbanding dengan pasangan A / B lain, yang membawa kepada pemadatan

tetramer dan peningkatan pertalian hemos untuk oksigen (Rajah 8 dan 9).

PERUBAHAN TANGGUNGAN DALAM ALAM SEKITAR GROUPS HEMO

Pengoksidaan hemoglobin disertai oleh struktur

perubahan dalam persekitaran hemogroup. Apabila menghidupkan oksigen

besi, yang dalam deoxyhemoglobin muncul pada 0.06 nm daripada

pesawat cincin heme ditarik ke dalam kapal terbang ini (Gamb.

10). Berikutan atom besi bergerak lebih dekat ke permata itu.

proximal histidine (F8), serta yang berkaitan bersebelahan

PENGANGKUTAN DIBENARKAN KARBON

Hemoglobin bukan sahaja membawa oksigen dari paru-paru ke

tisu periferal, tetapi juga mempercepatkan pengangkutan karbon dioksida

gas dari tisu ke paru-paru. Hemoglobin mengikat karbon dioksida

sejurus selepas pembebasan oksigen; kira-kira 15% karbon

gas yang ada di dalam darah dibawa oleh molekul

hemoglobin. Anhidrase karbonik yang terletak di eritrosit

memangkinkan penukaran karbon dioksida daripada tisu

gas kepada asid karbonik (Rajah 11). Asid karbonat cepat

berpecah menjadi ion bikarbonat dan proton, dan keseimbangan

ditolak ke arah penceraian. Untuk mengelakkan berbahaya

meningkatkan keasidan darah harus ada penyangga

sistem yang mampu menyerap lebihan proton. Hemoglobin

mengikat dua proton untuk setiap empat molekul yang dikeluarkan

oksigen 0 dan menentukan kapasiti penampan darah (Rajah 12). In

paru-paru adalah proses terbalik: penyertaan oksigen ke

deoxyhemoglobin disertai dengan pembebasan proton 0,

yang mengikat ion-ion bikarbonat, menterjemahkannya ke dalam

asid karbonik. Seterusnya, anhydrase karbonik berkesan

memangkinkan penukaran asid karbonik kepada karbon dioksida,

dikeluarkan dari paru-paru. Oleh itu, oksigen mengikat

rapat berkaitan dengan pernafasan karbon dioksida. Ia boleh diterbalikkan

fenomena ini dikenali sebagai kesan Bohr. Kesan Bohr ialah

harta hemoglobin tetramer dan ditentukan oleh heme heme

interaksi yang mendasari kesan koperasi.

MOLEKUL BASIS KESAN BOR

Proton yang bertanggungjawab untuk kesan boron dikeluarkan pada

hasil pemusnahan jambatan garam, yang diiringi oleh

mengikat oksigen kepada struktur T; mereka terputus dari

atom nitrogen residu histidine (146) dalam rantai beta. Ini

proton mengalihkan keseimbangan ke arah pembentukan arang batu

asid yang dipotong oleh anhidrif karbonik untuk membentuk

karbon dioksida (Gamb.13).

Sebaliknya, dengan pembebasan oksigen dibentuk semula

Struktur T dengan jambatan garam yang wujud dalam pembentukan

yang merupakan penambahan proton kepada sisa histidine

dalam rantai beta. Oleh itu, dalam proteks tisu periferi

menyokong pembentukan jambatan garam oleh

protonasi (di atom nitrogen) sisa histidine terminal di

subunit beta. Pembentukan jambatan garam memaksa

pelepasan oksigen dari R-form beroksin

hemoglobin. Jadi, meningkatkan kepekatan proton

menggalakkan pembebasan oksigen, dan meningkatkan kepekatan

oksigen merangsang pembebasan proton 0. Yang pertama adalah

kesan yang ditunjukkan dalam peralihan lengkung pemisahan oksigen

betul dengan peningkatan kepekatan ion hidrogen

Kepekatan hemoglobin biasa pada orang dewasa

dari 80 hingga 115% (bersyarat bersyarat = 13.0-18.5 g%). Untuk purata

nilai diambil sebagai 100% (= 16 g%). Nilai normal untuk lelaki

kira-kira 10% lebih tinggi (90-115%, masing-masing 14,5-18,5

g% hemoglobin) daripada pada wanita (80-100%, masing-masing 13-16

Kepekatan normal hemoglobin 1u kanak-kanak 0substantial

berbeza dari segi norma dalam orang dewasa. Ciri-ciri ini ditunjukkan dalam

Purata kepekatan hemoglobin dalam darah dalam tempoh

kanak-kanak. Turun naik purata maksimum

Concert Hb | 19.5 11.5 | 12.0 | 12.1 | 12.5 | 13.0 | 13.4

Kanak-kanak pada peringkat awal tidak mempunyai perbezaan antara lelaki dan perempuan

Hemoglobin plasma

Plasma normal mengandungi kesan hemoglobin, tidak

melebihi 10 mg%. Dengan kepekatan hemolisis intravital

hemoglobin meningkat dalam plasma. Peningkatan sederhana (sehingga

25mg%) didapati dalam anemia hemolitik imun, anemia

Coulee, hemoglobinosis C, drepanocytosis, dan sebagainya. Peningkatan kuat

(lebih daripada 100 mg%) terdapat dalam semua hemoglobinuria. [5]

Banyak kaedah telah dicadangkan untuk menentukan kepekatan

hemoglobin. Kumpulan kaedah yang paling penting adalah seperti berikut:

1. Kaedah colorimetric 0. Colorimetric hemoglobin

sebagai oxyhemoglobin atau hemoglobin yang dikurangkan atau yang pertama

mengubahnya menjadi derivatif berwarna (hematin hidroklorida,

hemoglobin alkali, methemoglobin, carboxyhemoglobin,

cyanhemoglobin, azide-methemoglobin, dan sebagainya).

Ini mungkin termasuk kaedah pertama untuk menentukan

hemoglobin yang dicadangkan oleh Welker pada tahun 1854 dan

diubahsuai oleh Talquist, di mana warna setetes darah dihidupkan

kertas penapis berbanding siri kertas berwarna

Berdasarkan penukaran hemoglobin kepada asid hidroklorik

hematin dan perubahan berkaitan dengan elektrik

pengaliran, Kieller mencadangkan kaedah elektronik untuk menentukan

2. Kaedah gasometrik. Hemoglobin tepu dengan gas,

contohnya, oksigen, karbon monoksida (CO). Kuantiti

Gas yang diserap dinilai berdasarkan jumlah hemoglobin. Bilangan

oksigen yang ditetapkan oleh peranti van Slyka, peranti itu

Barcroft atau beberapa peranti lain untuk ditentukan

3. Kaedah-kaedah berdasarkan penentuan besi dalam

molekul hemoglobin 0. Sejak molekul hemoglobin

mengandungi jumlah tepat besi (0.0347%),

jumlahnya ditetapkan dan jumlah hemoglobin. [6]

Methemoglobin adalah turunan hemoglobin di mana

atom besi divalen menjadi trivalen. Dengan

proses pertukaran dalam erythrocytes sentiasa terbentuk diketahui

jumlah methemoglobin, yang mana, bagaimanapun, dipulihkan

kembali ke hemoglobin di bawah pengaruh enzim

methemoglobin reductase, supaya darah keseluruhannya sihat

metogoglobin manusia tidak melebihi 2% daripada jumlah keseluruhan

hemoglobin (0.03-0.3 g%). [7]

Struktur kimia sulfohemoglobin tidak jelas.

Mungkin kedua-dua kumpulan hemoglobin vinil disambungkan,

melalui jambatan SO2, dengan bon metin jiran. In

norma, tiada sulfohemoglobin dalam darah. Ia kelihatan pada

sebatian keracunan antimoni, fenacitin, bromin,

sulfonamida, nitrat (air sumur), sulfur

sebatian, dsb.

Penentuan sulfohemoglobin dalam darah boleh dibuat

spektroskopi. Spektrum sulfohemoglobin tidak berubah

dari penambahan ammonium sulfida, tetapi hilang daripada penambahan

Na2S2O4 dan 2 ml soda kaustik 10%, atau beberapa titis sebanyak 3%

Baru-baru ini ia masih percaya bahawa hemoglobin dewasa

adalah satu sebatian tunggal. Ia diketahui

hanya dalam kehidupan embrionik terdapat jenis khas

hemoglobin, dipanggil HbF, adalah 155 kali lebih tahan terhadap n / 12

natrium alkali daripada hemoglobin biasa. Pada masa lalu

masa, terima kasih kepada kerja Pauling dan kakitangannya, dan lain-lain,

ternyata hemoglobin dewasa dan pada

normal, dan dalam keadaan patologi tidak

sebatian kimia homogen. Ia terbuka banyak

jenis hemoglobin biasa dan patologi yang

dibentangkan dalam cahaya baru pertukaran hemoglobin dan menunjuk jalan untuk

kajian patogenesis beberapa anemia. Ia ditubuhkan

bahawa sesetengah penyakit mempunyai jenis khas

hemoglobin, ciri-ciri anemia ini. Jenis hemoglobin

sangat penting bukan hanya untuk diagnosis, tetapi juga interspersed

patogenesis anemia dari kawasan morfologi murni di Malaysia

biokimia. Anemia disebabkan oleh kejadian patologi

Jenis hemoglobin dipanggil hemoglobinopati atau

Ternyata seseorang mempunyai tiga jenis utama

hemoglobin biasa: janin U, janin - F dan

hemoglobin dewasa - A. HbU (dinamakan untuk permulaan

uterus surat) terdapat di embrio antara 7 dan 12

minggu hidup, maka ia hilang dan janin

hemoglobin, yang selepas bulan ketiga adalah utama

hemoglobin janin. Selepas ini muncul secara beransur-ansur

hemoglobin dewasa, dipanggil Hb A,

pada huruf awal perkataan Inggeris "dewasa". Bilangan

hemoglobin janin secara beransur-ansur berkurang, supaya pada

saat melahirkan 80% hemoglobin adalah Hb A dan

hanya 20% adalah HbF. Selepas kelahiran, hemoglobin janin

terus menurun dan 2-3 tahun hidup hanya 1-2%

(rajah.15). Jumlah yang sama hemoglobin janin dan

seorang dewasa. Sejumlah HbF lebih besar daripada 2% dianggap patologi untuk orang dewasa dan kanak-kanak lebih dari 3.

Selain jenis hemoglobin biasa pada masa ini

lebih daripada 50 varian patologisnya diketahui. Mereka pertama

dipanggil dalam huruf Latin. Surat B dalam ketetapan jenis

hemoglobin tidak hadir, kerana ia pada asalnya ditetapkan Hb S.

Tidak lama kemudian menjadi jelas bahawa huruf abjad tidak cukup untuk

penentuan semua jenis hemoglobin patologi. Oleh itu

mula menggunakan nama pesakit, hospital,

makmal, nama tempat dan daerah. Yang paling mudah ialah

tatanama mengikut formula struktur (lihat di bawah).

Kedua-dua jenis hemoglobin biasa dan patologi

tidak berbeza dalam struktur corong protoporphyrin, tetapi

pembinaan globin. Perbezaannya mungkin terletak pada perubahan

pasangan pasang rantai polipeptida dalam molekul hemoglobin, atau

sementara mengekalkan rantai polipeptida yang sama, digantikan dengan

tempat tertentu dalam struktur utama satu asid amino

Kemungkinan pertama terdapat di hemoglobin H, F, Barts,

A2 dan U. Daripada struktur normal hemoglobin A -

alpha alpha / beta beta, masing-masing alpha2 / beta2,

hemoglobin H mempunyai struktur beta-beta-beta,

masing-masing beta4, yang bermaksud bahawa kedua-duanya

rantai polipeptida alfa digantikan dengan dua yang baru

rantai beta polipeptida. Dalam hemoglobin F, Barts dan A2

dua rantaian baru muncul, gamma dan delta yang ditetapkan, dan

rantai hemoglobin baru anda dinamakan upsilon. Struktur HbF

alpha-alpha / gamma-gamma, masing-masing alpha2 / gamma2,

Struktur hempedlobin bit juga masing-masing gamma-gamma-gamma-gamma.

gamma4, struktur HbA2 alpha alpha / delta delta,

masing-masing alpha2 / gamma2, struktur hemoglobin U -

alpha-alpha / upsilon-upsilon, masing-masing alpha2 / upsilon2.

Hemoglobin patologi, yang terdiri daripada empat

rantai polipeptida yang sama, dilambangkan oleh tetramer.

Tetramer alpha4 dan delta4 masih belum diperhatikan dalam vivo.

Kemungkinan kedua ditemui dalam kebanyakan jenis.

hemoglobin. Jadi, contohnya perbezaan antara HbS dan HbA

adalah bahawa di tempat ke-6 dalam rantaian beta polipeptida

bukan glutamin adalah valine, satu-satunya perbezaan antara

HbI dan HbA di tempat ke-16 dalam rantai polipeptida alfa

lysine digantikan oleh asid aspartik. Dalam rajah. 16 diberikan gembira

contoh lain yang serupa.

Apabila anomali adalah penggantian asid amino dalam

rantai alpha polipeptida, maka mereka bercakap tentang anomali alfa apabila

terdiri daripada rantai beta polipeptida - anomali rantaian beta,

apabila rantai gamma-polipeptida adalah tentang anomali rantai gamma

(varian patologi HbF) dan ketika di rantai delta adalah kira-kira

anomali rantaian delta (varian patologi HbA2).

Apabila mengkaji jenis hemoglobin sangat penting

soalan mengenai struktur globul. Di satu pihak, strukturnya

adalah cara terbaik untuk membezakan individu

Jenis hemoglobin satu dari yang lain di sisi lain dicipta

peluang untuk melukis tatanama yang ketat saintifik

_METHOD SPESIES BERBEZA HEMOGLOBIN

1. Untuk membezakan antara jenis manusia tertentu

elektroforesis hemoglobin digunakan pada blok kanji, pada

gel kanji, agar gel, selulosa asetat

helaian, gel acrylamide, carboxymethyl cellulose

gel, elektroforesis pada voltan tinggi.

2. Kaedah terpenting kedua yang digunakan dalam

hadir untuk membezakan spesies tertentu

hemoglobin, adalah kromatografi 0.

Terutama keputusan yang baik diperoleh apabila digunakan

sebagai bahan penyerap resin pertukaran ion amberlite

dan gel dextran pertukaran ion. Dalam rajah. 17 diberikan

ciri-ciri pelbagai jenis hemoglobin yang diperolehi oleh

penggunaan Amberlite pada pH = 6.0.

3. Untuk membezakan antara jenis hemoglobin tertentu

juga menggunakan kelarutan mereka dalam beberapa pelarut 0.

Ujian yang paling terkenal dari kumpulan ini ialah sampel.

Itano untuk membuktikan kehadiran HbS. Dengan percubaan ini kami

adalah hakikat bahawa HbS dikurangkan mendahului

Penampan 2.24 m, berbanding dengan jenis hemoglobin lain

(Rajah 18). Sampel ini amat penting untuk

pembezaan HbS dan HbD, kerana, seperti yang dapat dilihat dari rajah. 18,

HbS dan HbD mempunyai elektroforetik yang sama dan

4. Untuk membezakan HbA dari HbF, mereka menggunakannya.

ditekankan di atas, tahan penyelesaian denaturasi

natrium alkali. Ini adalah kaedah yang terkenal dalam sejarah.

Kerber pada 1886 membezakan HbA dan HbF.

5. Hemoglobins kumpulan F (HbF, Hb Fellas, Hb Alexander dan

Hb Barts) berbeza dengan jenis hemoglobin lain dan dalamnya

ciri band tryptophan pada 289.8 nm

spektrum ultraviolet. Hemoglobin dengan kumpulan M,

tidak mempunyai band penyerapan pada panjang gelombang 630 nm, tetapi

menunjukkan peningkatan penyerapan pada 600 nm.

6. "Kaedah percetakan 0" Ia berkaitan dengan kaedah yang paling penting

menubuhkan "struktur utama" hemoglobin pada berbeza

jenis hemoglobin. Hemoglobin dalam kajian dihidrolisiskan

trypsin, di mana molekul globin rantaian polipeptida

memecah masuk ke dalam sejumlah besar peptida. Campuran peptida

tertakluk kepada electrochromatography di atas kertas, i.e. dalam satu

arah dijalankan electrophoretic, di lain

pemisahan kromatografi. Mereka adalah ciri untuk

jenis hemoglobins individu electrochromatogram, yang mana

mereka boleh dibezakan dengan jelas (Rajah 19). Definisi

Komposisi asid amino peptida individu membolehkan

struktur utama globin sepadan dengan hemoglobin

jenis Membuat analogi dengan kerumitan dan ketepatan yang sama

pengimbasan cap jari forensik

tangan, ia dipanggil "cap jari" ("cap jari")

7. Untuk menentukan komposisi rantaian polipeptida di dalam

sebarang jenis hemoglobin boleh digunakan dan sebagainya

dipanggil kaedah "2 penggabungan 0" atau "2 hibridisasi".

Jika anda mencampur hemoglobin yang diketahui dan tidak diketahui pada pH 4.3,

mereka memisahkan oleh separuh molekul yang terdiri daripada yang sepadan

pasang rantai polipeptida. Selepas meneutralkan penyelesaian

pasangan polipeptida digabungkan lagi menjadi hemoglobin keseluruhan

molekul, dengan apa yang boleh mendapatkan "hibrid"

molekul hemoglobin. Mengenal pasti mereka

kaedah elektroforetik atau kromatografi akan membenarkan

membuat kesimpulan tentang struktur polipeptida yang tidak diketahui

jenis hemoglobin. Kaedah ini juga dimaksudkan

terutamanya untuk tujuan penyelidikan saintifik.

8. 2 Kaedah imunologi.

9. Sebagai tambahan kepada kaedah di atas untuk pembezaan

beberapa jenis hemoglobin juga menggunakan 2 perbezaan dalam

2 struktur kristal, titik isoelektrik, dan sebagainya.

10. Kaedah-kaedah 2 penentuan sitologi juga dibangunkan.

Jenis hemoglobin dalam sel darah merah pada smear darah. Jadi kehadiran HbF

dalam sel darah merah boleh dibuktikan dengan pemprosesan darah

campuran buffer sitrat dengan pH 3.2-3.6. Di bawah syarat-syarat ini

HbA diekstrak dan sel-sel darah merah di mana ia menang,

kekal hanya sebagai bayang-bayang erythrocyte, sedangkan HbF

sel darah merah yang dipelihara dan mengandungi kebanyakannya jenis ini

hemoglobin mengekalkan kandungannya. [8]

_HEMOGLOBIN DENGAN SULPOVID CELL ANEMIA

Dalam hemoglobin S, residu Glu A2 (6) beta digantikan oleh Val.

Imbangan A2 (Glu atau Val) terletak pada permukaan molekul

hemoglobin dan bersentuhan dengan air, dan penggantian kutub

Sisa Glu pada Val bukan non-polar menyebabkan penampilan pada

permukaan subunit beta "patch lengket". Ini melekit

plot ada dalam oksigen dan

hemoglobin deoksigenasi S (dalam hemoglobin A

hilang). Di permukaan hemoglobin deoksigenasi

terdapat kawasan pelengkap yang mampu tegas

mengikat bahagian melekat subunit beta, sedangkan dalam

hemoglobin oksigen kawasan ini dilindungi oleh orang lain

kumpulan (Rajah 20). Apabila hemoglobin S masuk ke dalam

keadaan deoxygenated, bahagian melekatnya mengikat

dengan tapak pelengkap pada molekul lain

hemoglobin deoksigenasi. Pempolimeran berlaku

deoxyhemoglobin S dan pemendapannya dalam bentuk gentian panjang.

Serat Deoxyhemoglobin S secara mekanikal cacat

sel darah merah, mengkhianati bentuk sabit, yang membawa kepada

lisis sel dan pelbagai manifestasi klinikal sekunder.

Jadi, jika anda dapat mengekalkannya

hemoglobin S dalam keadaan oksigen atau sekurang-kurangnya

meminimumkan kepekatan deoxygenated

hemoglobin S, maka kita akan dapat mencegah polimerisasi

hemoglobin deoksigenasi dan pembentukan "sabit"

sel. Adalah jelas bahawa bentuk T hemoglobin tertakluk kepada pempolimeran.

S. Sangat menarik untuk diperhatikan (walaupun dalam istilah praktikal ia adalah

tidak penting) bahawa methemoglobin A ferri-ion kekal di

pesawat cincin porphyrin dan dengan itu menstabilkan

R-form hemoglobin. Begitu juga dengan hemoglobin

anemia sel sabit: hemoglobin S dalam keadaan ferri

(methemoglobin S) tidak tertakluk kepada pempolimeran, kerana ia

stabil dalam bentuk R-.

Dalam deoxyhemoglobin A, terdapat juga tapak reseptor,

dapat berinteraksi dengan kawasan melekit

hemoglobin oksigen atau deoksigenasi S

(rajah 20), tetapi lampiran "hemoglobin" melekat kepada

deoxyhemoglobin A tidak mencukupi untuk membentuk polimer,

sejak deoxyhemoglobin A sendiri tidak mengandungi kawasan melekit

dan tidak boleh mengikat molekul hemoglobin seterusnya.

Oleh itu, pengikatan deoxyhemoglobin A hingga R- atau

T-bentuk hemoglobin S menghalang pempolimeran.

Hasil daripada pempolimeran deoxyhemoglobin S

struktur fibrillar lingkaran terbentuk. Di samping itu, masing-masing

molekul hemoglobin bersentuhan dengan empat jiran

molekul (Rajah 21). Pembentukan gentian tiub tersebut

bertanggungjawab terhadap gangguan mekanikal dalam memasukkannya

erythrocyte: ia memperoleh bentuk sabit (Rajah 22),

menjadi lysable pada masa ia melepasi retak di

Satu lagi kumpulan kelainan yang penting

hemoglobin - talasemia. Mereka dicirikan dengan dikurangkan

Kadar sintesis rantai alpha hemoglobin (alpha thalassemia)

atau rantai beta (beta-talasemia). Ini membawa kepada anemia,

yang boleh mengambil bentuk yang sangat teruk. Dalam tahun-tahun kebelakangan ini

Kemajuan ketara telah dibuat dalam menjelaskan molekul

mekanisme yang bertanggungjawab untuk perkembangan talasemia. [9]

_ 2I. Kesusasteraan utama:

1. R.Marry, D.Grenner, P.Meies, V.Rodwell, Biokimia

Manusia, Jilid 1, "Dunia", Moscow 1993., ms.52

2. I.Todorov, kajian makmal klinikal di Malaysia

Pediatrik, Perubatan dan Pendidikan Jasmani, Sofia 1968, ms 278-281

3. R.Marry, D.Grenner, P.Meies, V.Rodwell, Biokimia

Manusia, Jilid 1, "Dunia", Moscow 1993., ms.56-59

4. I. Todorov, kajian makmal klinikal di Malaysia

Pediatrik, "Perubatan dan Pendidikan Jasmani", Sofia 1968, ms 283-284

6. juga halaman 285-286

7. juga ms 293-304

8. R.Marry, D.Grenner, P.Meies, V.Rodwell, Biokimia

Hak, Vol. 1, "Dunia", Moscow 1993. 6 ms. 60-62

_Ii. Kesusasteraan tambahan

Dean J., Schechter A.N. Anemia sel kanser: Molekular

dan asas pendekatan terapeutik. (3 bahagian)

N.E.Med., 1978, 299, 752, 804, 863.

Klotz I.M., Haney D.N., King L.C. Pendekatan peralihan

kemoterapi: Ejen antisickling, Sience, 1981, 219